Allosteric là gì

     
ĐIỀU HÒA HOẠT TÍNH ENZYME

hoạt động của nhiều tuyến phố trao đổi chất có thể được điều hoà nhờ việc điều chỉnh hoạt tí;nh của rất nhiều enzyme điều chỉnh. Mục này biểu hiện những enzyme nói trên cùng đề cập vai trò của chúng trong việc kiểm soát và điều chỉnh hoạt tí;nh của con đường.Bạn sẽ xem: Allosteric là gì

Bài Viết: Allosteric là gì

Điều chỉnh dị lập thể

phần đông enzyme kiểm soát và điều chỉnh thường là phần nhiều enzyme dị lập thể (allosteric enzymes). Hoạt tí;nh của một enzyme dị lập thể bị thay đổi bởi một phân tử nhỏ gọi là effector (effector, hóa học tác động) hoặc modulator (modulator, hóa học điều biến). Effector links thuận nghịch nhờ vào lực không – cộng hoá trị vào trong 1 vị trí; điều chỉnh (regulatory site) bóc tách biệt ngoài vị trí; xúc tác (catalytic site) và gây ra sự chuyển đổi trong bản thiết kế hoặc hình dáng của enzyme (Hình 16.21). Hoạt tí;nh của vị trí; xúc tác cho nên vì vậy bị cầm cố đổi. Một effector dương có tác dụng tăng hoạt tí;nh enzyme, một effector âm, trái lại, làm giảm hoạt tí;nh hoặc nhốt enzyme. Những chuyển đổi như vậy trong hoạt tí;nh thường bắt đầu từ những đổi khác trong ái lực biểu kiến của enzyme nếu như với cơ chất, mặc dù thế những đổi khác trong vận tốc cực to cũng có thể giới thiệu.




Bạn đang xem: Allosteric là gì

*

Điều chỉnh dị lập thể

Cấu trúc và công dụng của 1 enzyme dị lập thể. Trong hình bên effector hoặc modulator (chất điều biến) trước tiên tích hợp 1 vị trí; đồ vật điều hòa tách biệt cùng làm thay đổi hình thể enzyme dẫn đến sự chuyển đổi hình dạng của vị trí; hoạt động. Vị trí; vận động giờ rất có thể links cơ chất công dụng hơn. Ở trên đây effector là dương tí;nh bởi vì nó kí;ch thí;ch sự link cơ hóa học và hoạt tí;nh xúc tác. (Theo Prescott, Harley với Klein, 2005)

hầu hết enzyme điều chỉnh thường là đầy đủ enzyme dị lập thể (allosteric enzymes). Hoạt tí;nh của một enzyme dị lập thể bị biến đổi bởi một phân tử bé dại gọi là effector (effector, hóa học tác động) hoặc modulator (modulator, chất điều biến). Effector links thuận nghịch dựa vào lực không – cùng hoá trị vào trong 1 vị trí; kiểm soát và điều chỉnh (regulatory site) tách biệt khỏi vị trí; xúc tác (catalytic site) và gây ra sự biến đổi trong bản thiết kế hoặc hình dáng của enzyme (Hình 16.21). Hoạt tí;nh của vị trí; xúc tác cho nên vì vậy bị vắt đổi. Một effector dương có tác dụng tăng hoạt tí;nh enzyme, một effector âm, trái lại, làm bớt hoạt tí;nh hoặc kìm hãm enzyme. Những thay đổi như vậy trong hoạt tí;nh thường xuất phát từ những chuyển đổi trong ái lực biểu kiến của enzyme nếu như với cơ chất, thế nhưng những biến đổi trong vận tốc cực lớn cũng rất có thể giới thiệu.


*

Sự điều chỉnh ACTase

Phản ứng Aspartate carbamoyltransferase và vai trò của enzyme này vào việc điều chỉnh sinh tổng phù hợp pyrimidine. Sản phẩm sau cuối CTP giam cầm hoạt tí;nh của ACTase (-) còn ATP lại hoạt hóa enzyme (+). Cacbamoyl Phosphate synthetase cũng bị kìm hãm do những sản phẩm sau cuối của con đường như UMP. (Theo Prescott, Harley với Klein, 2005)

đều đặc tí;nh hễ học của enzyme không – điều chỉnh minh chứng rằng hằng số Michaelis (Km) là mật độ cơ chất bắt buộc cho một enzyme hoạt động ở vận tốc bằng nửa tốc độ cực đại. Hằng số này chỉ áp dụng cho phần đa đường cong bão hoà cơ chất hyperbole mà không cho những con đường cong xí;ch-ma thường chạm mặt với hầu hết enzyme dị lập thể (Hình 16.23). độ đậm đặc cơ chất đề nghị cho một phần vận tốc cực đại với hầu hết enzyme dị lập thể tất cả đường cong cơ chất xí;ch-ma được hotline là giá trị 0,5 hoặc K0,5.

trong số những enzyme kiểm soát và điều chỉnh dị lập thể được nghiên giúp kỹ nhất chính là Aspartate-carbamoyltransferase (ACTase) làm việc E. Coli. Enzyme xúc tác sự ngưng tụ của cacbamoylphosphate cùng với aspartate sinh sản thành cacbamoylaspartate (Hình 16.22).

ACTase xúc tác phản nghịch ứng quyết định vận tốc của con phố sinh tổng đúng theo pyrimidine nghỉ ngơi E. Coli. Đường cong cơ hóa học bão hoà là xí;ch-ma lúc nồng độ của một trong hai cơ chất thay đổi (Hình 16.23)




Xem thêm: Hãy Nói Đi Người Ơi Đừng Làm Lệ Vương Khóe Mắt, Lời Bài Hát Muộn

*

Động học tập của Aspartate carbamoyltransferase ngơi nghỉ E. Coli

CTP là một trong effector âm làm tăng giá trị K 0,5 , còn ATP là 1 effector dương, lùi về K 0,5 . V max vẫn là hằng số. (Theo Prescott, Harley cùng Klein, 2005)

Aspartate carbamoyltransferase làm việc E. Coli tán thành một ví; dụ rõ rệt về phần đa vị trí; kiểm soát và điều chỉnh và vị trí; xúc tác riêng biệt rẽ một trong những enzyme dị lập thể. Enzyme là 1 trong những protein to bao gồm 2 dưới đơn vị chức năng xúc tác với 3 dưới solo vị điều chỉnh (Hình 16.24a). Phần nhiều dưới đơn vị xúc tác chỉ chứa đầy đủ vị trí; xúc tác cùng không lệ thuộc bởi CTP và ATP. đông đảo dưới đối kháng vị kiểm soát và điều chỉnh không xúc tác bội phản ứng nhưng gồm có vị trí; điều chỉnh link CTP cùng ATP. Khi links vào enzyme trọn vẹn đa số effector này gây ra những biến đổi về hình thể giữa những dưới-đơn vị điều chỉnh, sau đó một trong những dưới đơn vị chức năng xúc tác và phần nhiều vị trí; xúc tác. Enzyme gồm thể đổi khác thuận nghịch giữa một dạng T í;t hoạt động và một dạng R hoạt động hơn (Hình 16.24 b, c). Vì thế vị trí; điều chỉnh liên quan mang đến vị trí; xúc tác sinh sống khoảng cách thức khoảng 6,0 nm.


*

kết cấu và kiểm soát và điều chỉnh của Aspartate carbamoyltransferase ngơi nghỉ E. Coli. (Theo Prescott, Harley và Klein, 2005)

Thể Loại: share Kiến Thức cộng Đồng

Bài Viết: Allosteric Là Gì – What Is An Allosteric Site Of The Enzyme

Thể Loại: LÀ GÌ

Nguồn Blog là gì: https://vincitysdaimo.com Allosteric Là Gì – What Is An Allosteric Site Of The Enzyme

Related

About The Author


Xem thêm: Cách Cập Nhật Qua Ota Là Gì Android, Làm Thế Nào Để Nâng Cấp Iphone Qua Ota

*

Là GìEmail Author

Leave a Reply Hủy

lưu tên của tôi, email, và trang web trong trình duyệt này đến lần phản hồi kế tiếp của tôi.